Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
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Una vez vinculado a estas secuencias, el IRP-1 ejerce una regulación postranscripcional, ya sea promoviendo o impidiendo su traducción. Estos sitios de unión generalmente coinciden con los sitios de unión al clúster de hierro y azufre.La fuerte interacción asegura la homeostasis de hierro en células mamíferas ante una escasez de hierro. La cAc en mamíferos ha desarrollado una función secundaria como inhibidor de esos mRNA que transportan elementos de respuesta o reguladores de hierro (IRE). Otra proteína reguladora del hierro, el IRP2, carece de actividad enzimática como aconitasa, pero es el principal regulador metabólico del hierro, uniéndose a los mismos ARNm que el IRP-1. Por el contrario, el IRP1 actúa predominantemente como aconitasa, cambiando a IRP1 en niveles altos de oxígeno, posiblemente en condiciones de infección o inflamación, donde la producción de especies reactivas de oxígeno y óxido nítrico podría desestabilizar el cúmulo del clúster hierro-azufre.
Fuentes: es.wikipedia.org
La mAcn juega un papel fundamental en el metabolismo de los carbohidratos, pues cataliza el segundo paso del ciclo de Krebs para producir isocitrato a partir de citrato. También cumple una función estructural y reguladora en el mantenimiento del ADN mitocondrial (mtDNA): actúa en la estabilización del mtDNA, formando parte de los complejos proteicos de este, conocidos como nucloides. El mtDNA modela los nucloides para influir directamente en la expresión genética mitocondrial ante cambios en el entorno celular. Estas dos funciones están vinculadas. La función en el ciclo de Krebs es proporcionar electrones de alta energía en forma de NADH y FADH2 a la vía de fosforilación oxidativa mitocondrial, mientras que el mtDNA codifica componentes de la vía de fosforilación oxidativa. Como tal, mAcn podría actuar como un regulador metabólico para acoplar el metabolismo energético con la expresión del gen mitocondrial. Es una proteína muy conservada y presenta una gran homología entre mamíferos. Además es susceptible a la acetilación no enzimática por metabolitos como el acetil-CoA, por lo que funcionaría como sensor de la disponibilidad de nutrientes. A pesar de presentar numerosas similitudes estructurales con la aconitasa citosólica, los dominios poseen una configuración diferente. En el dominio 1, se observa un plegamiento diferente para la región N-terminal (residuos del 1 al 33) al comparar las dos proteínas y, a su vez,el linker joining en la aconitasa citosólica (593 a 654) es más largo que en la mitocondrial (513 a 536), y además se encuentra más estructurado.
Fuentes: es.wikipedia.org
Además, cuando se compara con la aconitasa mitocondrial, en la aconitasa citosólica aparecen inserciones en diferentes dominios: tres en el dominio 1, dos en el dominio 3 y una en el dominio 4 otra más es. Por lo tanto, las estructuras tridimensionales de estas dos isoenzimas son significativamente distintas.
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=== Aconitasa bacteriana === Al igual que la mAcn, la aconitasa bacteria (AcnB) es una enzima principal en el ciclo de Krebs que posee una función secundaria. En la bacteria Escherichia coli, se demostró que la AcnB es un regulador de la expresión genética. En Salmonella enterica, la AcnB inicia un proceso regulador para controlar la biosíntesis de flagelos mediante una interacción del ftsH transcript, un factor sigma alternativo de la RNA polimerasa. Esta unión disminuye la concentración intracelular de ftsH proteasa y, consecuentemente, aumenta la cantidad del factor sigma 32 de la RNA polimerasa, el cual en la mayoría de los casos es degradado por la ftsH proteasa. Dicho factor aumenta la síntesis del chaperón Dnak, lo cual fomenta la síntesis de la proteína flagelar FliC. Asimismo regula la síntesis de otras proteínas , como el superóxido dismutasa (SodA) y otras enzimas involucradas en el estrés oxidativo. Tiene una estructura de dominio diferente a la de cAcn o mAcn, y difiere de otras aconitasas al contener un dominio similar a HEAT. Se cree que los dominios de tipo HEAT están involucrados en las interacciones proteína-proteína. La región N-terminal, que contiene tanto el dominio tipo HEAT como el dominio "giratorio", son responsables de la dimerización y la unión de AcnB al ARNm. Un mecanismo de dimerización mediado por hierro puede ser responsable de cambiar AcnB entre sus funciones catalíticas y reguladoras, ya que la dimerización requiere hierro, mientras que la unión del ARNm es inhibida por el hierro.
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